| Forskningsnyt

Nyt bogv?rk giver st?rre forst?else for kulde-tolerante organismer

Nyt bogv?rk samler viden om antifryseproteiner, som blandt andet findes i dyr og planter.
Sne og iskrystaller
Antifryseproteinet blev opdaget af den amerikanske forsker Arthur L. DeVries i 1960'erne. Foto: Colourbox

 

Siden 1960’erne har forskere vidst, at en r?kke bakterier, planter, insekter og fisk rummer s?rlige antifryseproteiner. Disse proteiner giver mulighed for at overleve i temperaturer, hvor organismen faktisk burde fryse ihjel.

tt备用网址 Hans Raml?v fra Institut for Naturvidenskab og Milj? og hans tidligere ph.d.-studerende Dennis Friis er redakt?rer og bidragsydere til et nyt bogv?rk i to bind om antifryseproteiner. Proteinerne blev opdaget i midten af 1960’erne af den amerikanske forsker Arthur L. DeVries, og netop den amerikanske forsker har ogs? bidraget til det f?rste af de to bind. 

tt备用网址 Hans Raml?v og kolleger p? Roskilde Universitet har kortlagt strukturen af antifryseproteinet og arbejdet med dets egenskaber de sidste 20 ?r. 

”Vekselvarme organismer, der er tilpasset livet i kolde egne, har en masse meget sp?ndende fysiologiske og biokemiske tilpasninger til kuldep?virkningen. Vores prim?re form?l med forskningen er at forst?, hvordan organismer tilpasser sig til deres milj?, men forskningen giver samtidig indsigt i vands egenskaber og interaktionen mellem is og vand og proteiner og bidrager til forst?elsen af strukturens betydning for proteinernes egenskaber,” siger Hans Raml?v.

Selv om anvendelse ikke er det prim?re form?l med forskningen, er det h?bet, at proteinet kan anvendes b?de inden for f?devare- og medicinsk industri. Antifryseproteiner er i en ?rr?kke blevet brugt til at undg? rekrystallisation i f.eks. is. Rekrystallisation betyder, at st?rre iskrystaller vokser p? bekostning af de mindre, og det giver en knasende og ikke s?rlig behagelig smagsoplevelse. Rekrystallisationen optr?der i mange typer af f?devarer og skaber problemer med f.eks. holdbarhed.

”Det er blot en af mulighederne for at udvide brugen af antifryseproteiner, og det er vores h?b, at de ogs? kan komme i spil i medicinalindustrien i forbindelse med kuldepr?servering af f.eks. organer," siger Hans Raml?v. 

V?rket best?r af to bind, hvor det f?rste omhandler antifryseproteinerne set i perspektiv af milj?, bio-systematik og evolution. Andet bind omhandler antifryseproteinernes biokemi, struktur, interaktion med isoverflader og vand p? molekyleniveau, molekyl?rbiologi, m?ling af antifryseaktivitet og proteinernes anvendelsesmuligheder i forskellige industrielle sammenh?nge.

V?rkets 24 kapitler har i alt 33 bidragydere, som alle er forskere inden for antifryseproteiner og kryobiologi. Bogv?rket er udkommet p? Springer Verlag, Schweiz.

Kontaktinformation: 

For yderligere information kontakt professor Hans Raml?v, mail: hr@ruc.dk

 

 

Fakta:?

Antifryseproteiner er proteiner, der p? en m?de kan genkende isoverflader og binder sig til dem, s? iskrystallers v?kst h?mmes. Antifryseproteinene genkender overfladen p? baggrund af vandmolekylernes indbyrdes placering, overfladens struktur, ladning og fysisk-kemiske egenskaber. Proteinerne findes hos kulde-tolerante vekselvarme dyr, planter og bakterier, og findes bl.a. i den skandinaviske bille kaldet blankplettet tandbuk. Nogle af organismerne kan t?le, at der dannes is i deres v?v, og andre kan t?le temperaturer ned til -60 grader, uden at der dannes is i deres kropsv?sker.